Monografia

Estudo da conformação da β-Lactoglobulina em meio ácido na presença de íons de cálcio – sob aquecimento

β-lactoglobulin (β-1g), a globular protein considered small, has each monomer with 162 amino acids. Usually, at neutral pH and ambient temperature, it is in the form of dimers, native form - where each subunit has the molecular weight of approximately 18.3 kDa. In addition to temperature, the pH...

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Autor principal: Camargo, Leticia Vieira Emiliano
Grau: Monografia
Idioma: pt_BR
Publicado em: Universidade Federal do Tocantins 2021
Assuntos:
β-Lactoglobulina
Agregação
Temperatura
CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA
Acesso em linha: http://hdl.handle.net/11612/3012
id ir-11612-3012
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spelling ir-11612-30122021-08-18T06:01:10Z Estudo da conformação da β-Lactoglobulina em meio ácido na presença de íons de cálcio – sob aquecimento Camargo, Leticia Vieira Emiliano Martins, Glêndara Aparecida de Souza Júnior, Paulo Peres de Sá Peixoto β-Lactoglobulina Agregação Temperatura CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA β-lactoglobulin (β-1g), a globular protein considered small, has each monomer with 162 amino acids. Usually, at neutral pH and ambient temperature, it is in the form of dimers, native form - where each subunit has the molecular weight of approximately 18.3 kDa. In addition to temperature, the pH value and the calcium content are well known factors that influence the denaturation and aggregation of the whey protein. In this context, the present work aimed to study the changes in β-lactoglobulin (β-lg) structure caused by heating in the presence of calcium ions (Ca) in acid medium. Based on the conditions established during the experiments, it was possible to verify, through the Laser Diffraction (LD) granulometry, that the pH change and the heating modifies the particle size of the studied solutions. In the investigation by nuclear magnetic resonance (NMR) it was observed in low pHs the aggregation is smaller due to the temperatures used, so the phenomenon that stands out most is denaturation, especially in the samples in which they were previously heated. A β-lactoglobulina (β-lg), é uma proteína globular considerada pequena, possui cada monômero com 162 aminoácidos. Normalmente, em pH neutro e temperatura ambiente, está na forma de dímeros, forma nativa – onde cada subunidade tem o peso molecular de aproximadamente 18,3 kDa. Além da temperatura, o valor do pH e o teor de cálcio são fatores bem conhecidos que influenciam a desnaturação e agregação da proteína do soro do leite. Nesse contexto, o presente trabalho teve por objetivo estudar as alterações na estrutura da β-lactoglobulina (β-lg) causadas pelo aquecimento, na presença de íons cálcio (Ca) em meio ácido. Com base nas condições estabelecidas durante os experimentos foi possível constatar, através da granulometria por difração a laser (DL), que a alteração do pH e o aquecimento modificam o tamanho das partículas das soluções estudadas. Já na investigação via ressonância nuclear magnética (RMN) observou-se em pHs baixos a agregação é menor devido as temperaturas utilizadas, portanto o fenômeno que mais destaca-se é a desnaturação, principalmente nas amostras em que foram aquecidas previamente. 2021-08-17T22:02:42Z 2021-08-17T22:02:42Z 2019 Monografia CAMARGO, Leticia Vieira Emiliano. Estudo da conformação da β-Lactoglobulina em meio ácido na presença de íons de cálcio – sob aquecimento. 30f. Monografia (Graduação)- Curso de Engenharia de Alimentos, Universidade Federal do Tocantins, Palmas, 2019. http://hdl.handle.net/11612/3012 pt_BR Acesso Livre. application/pdf Universidade Federal do Tocantins Palmas Engenharia de Alimentos Palmas Graduação
institution Repositório Institucional - Universidade Federal do Tocantins - UFT
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description β-lactoglobulin (β-1g), a globular protein considered small, has each monomer with 162 amino acids. Usually, at neutral pH and ambient temperature, it is in the form of dimers, native form - where each subunit has the molecular weight of approximately 18.3 kDa. In addition to temperature, the pH value and the calcium content are well known factors that influence the denaturation and aggregation of the whey protein. In this context, the present work aimed to study the changes in β-lactoglobulin (β-lg) structure caused by heating in the presence of calcium ions (Ca) in acid medium. Based on the conditions established during the experiments, it was possible to verify, through the Laser Diffraction (LD) granulometry, that the pH change and the heating modifies the particle size of the studied solutions. In the investigation by nuclear magnetic resonance (NMR) it was observed in low pHs the aggregation is smaller due to the temperatures used, so the phenomenon that stands out most is denaturation, especially in the samples in which they were previously heated.
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publisher Universidade Federal do Tocantins
publishDate 2021
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