A prote?na do envelope (E) ? respons?vel pela entrada de flaviv?rus na c?lula, sendo um determinante importante no processo infeccioso, apresentando tr?s dom?nios (DI, DII e DIII). A prote?na E de v?rios flaviv?rus pode sofrer deforma??es conformacionais. Em alguns casos, como na Dengue 2, essas mudan?as estruturais s?o capazes de tornar as c?lulas de mam?feros mais propensas ? infec??o. Por estas raz?es, analisamos como a temperatura pode influenciar a conforma??o de ZIKENV, com o objetivo de descrever movimentos coletivos em larga escala que t?m o potencial de impactar a funcionalidade da prote?na e, conseq?entemente, a infectividade do v?rus. Foram simuladas in silico quatro temperaturas diferentes (4?C, 27?C, 37?C e 45?C) utilizando a t?cnica de din?mica acelerada que permite o estudo de movimentos em grande escala. Foi poss?vel descrever movimentos em larga escala correspondentes ? dobra de DIII sobre DI e DII e dois la?os adjacentes ao circuito de fus?o, permitindo a exposi??o do mesmo. Os res?duos K84, M151, I152 e V255 foram identificados como essenciais nas deforma??es estruturais descritas, auxiliando na desestabiliza??o da forma dim?rica de ZIKENV. Essas mudan?as s?o espec?ficas na transi??o de 27?C para 37?C, o que imita a passagem do v?rus do invertebrado para o hospedeiro vertebrado. Tamb?m caracterizou-se que a conforma??o preferencial da prote?na E do v?rus Zika ? dobrada e mais compacta do que a estrutura preferencial a 27?C, apresentando a estrutura??o de um la?o pr?ximo ao la?o de fus?o da prote?na como uma folha beta. A caracteriza??o dessas prefer?ncias conformacionais tem um impacto direto no desenvolvimento de drogas e vacinas, uma vez que os locais expostos variam de acordo com a temperatura. Este trabalho elucida diferen?as importantes nas conforma??es adotadas a essas temperaturas e pode servir de guia no desenvolvimento de medicamentos e vacinas.
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