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Relatório de Pesquisa
Atividade inibitória in vitro sobre a lipase pancreática de bioativos extraídos de plantas amazônicas
Lipases são enzimas que hidrolisam os glicerídeos, são secretadas pelo pâncreas sob forma fracamente ativa e sua atividade é potencializada no duodeno por diversas substâncias. As lipases também atuam "in vitro" como catalisadores em diversas reações e juntamente com outras enzimas pancreáticas. Ini...
Autor principal: | Thaires Suelen Silva Lino |
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Grau: | Relatório de Pesquisa |
Idioma: | pt_BR |
Publicado em: |
Universidade Federal do Amazonas
2016
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Assuntos: | |
Acesso em linha: |
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oai:localhost:prefix-18832025-03-10T20:23:36Z Atividade inibitória in vitro sobre a lipase pancreática de bioativos extraídos de plantas amazônicas Thaires Suelen Silva Lino Emerson Silva Lima Cirlane do Nascimento Mendes Lipase pancreática Inibidores Bioativos Amazônia CIÊNCIAS DA SAÚDE: FARMÁCIA Lipases são enzimas que hidrolisam os glicerídeos, são secretadas pelo pâncreas sob forma fracamente ativa e sua atividade é potencializada no duodeno por diversas substâncias. As lipases também atuam "in vitro" como catalisadores em diversas reações e juntamente com outras enzimas pancreáticas. Inibidores destas enzimas podem ajudar no tratamento de hipercolesterolemias e obesidade, por exemplo. O objetivo deste trabalho é buscar por novas fontes de inibidores sobre a lipase pancreática a partir de bioativos extraídos de plantas amazônicas; avaliando de forma qualitativa o efeito de bioativos sobre a inibição da enzima lípase pancreática e determinando a concentração inibitória 50% desses bioativos sobre a enzima lípase pancreática. Serão testados pelo menos 30 diferentes extratos brutos, frações e substâncias isoladas como também 10 derivados semi-sinteticos da beta amirina. A atividade de inibição enzimática será avaliada por espectrofotometria, através da mistura uma solução de lipase pancreática de suíno cru tipo II, p-nitrofenilpalmitato, Tris-HCl e o extrato. Em seguida será determinada a atividade lipásica por formação de um produto colorido. Todos os testes serão realizados em triplicatas e amostras em branco sem a enzima serão medidas para cada extrato. Todos os bioativos serão testados em pelo menos 8 concentrações variando de 200 a 1,2 μg/mL para os extratos e 20 a 0,1 μg/mL para as substancias isoladas. A partir dos resultados de inibição será calculada a concentração capaz de inibir 50% da atividade enzimática utilizando um teste de regressão linear. Para efeito de comparação, o orlistat (substancia com conhecido efeito inibitório sobre a lipase) será testado e determinado a sua CI50. Neste sentido, a busca por novas fontes naturais de atividade inibitória in vitro sobre a lipase pancreática pode representar um novo ponto de partida para uma investigação mais aprofundada no desenvolvimento de alimentos funcionais e isolamento de compostos ativos eficazes no tratamento e prevenção de doenças. CNPQ 2016-09-23T15:09:11Z 2016-09-23T15:09:11Z 2010-07-29 Relatório de Pesquisa http://riu.ufam.edu.br/handle/prefix/1883 pt_BR Acesso Aberto PDF Universidade Federal do Amazonas Brasil Faculdade de Ciências Farmacêuticas Faculdade de Ciências da Saúde Programa PIBIC 2009 UFAM |
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Lipases são enzimas que hidrolisam os glicerídeos, são secretadas pelo pâncreas sob forma fracamente ativa e sua atividade é potencializada no duodeno por diversas substâncias. As lipases também atuam "in vitro" como catalisadores em diversas reações e juntamente com outras enzimas pancreáticas. Inibidores destas enzimas podem ajudar no tratamento de hipercolesterolemias e obesidade, por exemplo. O objetivo deste trabalho é buscar por novas fontes de inibidores sobre a lipase pancreática a partir de bioativos extraídos de plantas amazônicas; avaliando de forma qualitativa o efeito de bioativos sobre a inibição da enzima lípase pancreática e determinando a concentração inibitória 50% desses bioativos sobre a enzima lípase pancreática. Serão testados pelo menos 30 diferentes extratos brutos, frações e substâncias isoladas como também 10 derivados semi-sinteticos da beta amirina. A atividade de inibição enzimática será avaliada por espectrofotometria, através da mistura uma solução de lipase pancreática de suíno cru tipo II, p-nitrofenilpalmitato, Tris-HCl e o extrato. Em seguida será determinada a atividade lipásica por formação de um produto colorido. Todos os testes serão realizados em triplicatas e amostras em branco sem a enzima serão medidas para cada extrato. Todos os bioativos serão testados em pelo menos 8 concentrações variando de 200 a 1,2 μg/mL para os extratos e 20 a 0,1 μg/mL para as substancias isoladas. A partir dos resultados de inibição será calculada a concentração capaz de inibir 50% da atividade enzimática utilizando um teste de regressão linear. Para efeito de comparação, o orlistat (substancia com conhecido efeito inibitório sobre a lipase) será testado e determinado a sua CI50. Neste sentido, a busca por novas fontes naturais de atividade inibitória in vitro sobre a lipase pancreática pode representar um novo ponto de partida para uma investigação mais aprofundada no desenvolvimento de alimentos funcionais e isolamento de compostos ativos eficazes no tratamento e prevenção de doenças. |
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